Glutamato deshidrogenasa NADP+ dependiente del Archaea Haloferax mediteraneiEstudios cinéticos y características moleculares

  1. Ferrer Casanova, Juan
Zuzendaria:
  1. María-José Bonete Zuzendaria

Defentsa unibertsitatea: Universitat d'Alacant / Universidad de Alicante

Fecha de defensa: 1995(e)ko iraila-(a)k 22

Epaimahaia:
  1. José Luis Iborra Pastor Presidentea
  2. Francisco I. Llorca Alcaraz Idazkaria
  3. Arturo Manjon Rubio Kidea
  4. Francisco Rodríguez Valera Kidea
  5. José Berenguer Carlos Kidea
Saila:
  1. BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR Y EDAFOLOGÍA Y QUÍMICA AGRÍCOLA

Mota: Tesia

Teseo: 46282 DIALNET lock_openRUA editor

Laburpena

La glutamato deshidrogenasa NADP-dependiente del halófilo extremo hf. Mediterranei estructuralmente es un hexámero, con alto contenido de aminoácidos ácidos y bajo en cuanto a aminoácidos básicos con respecto a sus contrapartidas no halofílicas, presentando una gran homologia en el extremo n-terminal con otras glutamato deshidrogenasas NADP dependientes. Desde el punto de vista cinético, se propone que el orden de actuación de la enzima con sus sustratos es secuencial ordenado en la reacción de aminación reductora en ausencia de sal, en base a estudios de la variación de la actividad enzimática respecto al pH se postula un mecanismo catalítico de actuación de los grupos catalíticos posiblemente implicados en el centro activo de la enzima.