Glutamato deshidrogenasa NADP+ dependiente del Archaea Haloferax mediteraneiEstudios cinéticos y características moleculares
- María José Bonete Pérez Doktormutter
Universität der Verteidigung: Universitat d'Alacant / Universidad de Alicante
Fecha de defensa: 22 von September von 1995
- José Luis Iborra Pastor Präsident/in
- Francisco I. Llorca Alcaraz Sekretär
- Arturo Manjon Rubio Vocal
- Francisco Rodríguez Valera Vocal
- José Berenguer Carlos Vocal
Art: Dissertation
Zusammenfassung
La glutamato deshidrogenasa NADP-dependiente del halófilo extremo hf. Mediterranei estructuralmente es un hexámero, con alto contenido de aminoácidos ácidos y bajo en cuanto a aminoácidos básicos con respecto a sus contrapartidas no halofílicas, presentando una gran homologia en el extremo n-terminal con otras glutamato deshidrogenasas NADP dependientes. Desde el punto de vista cinético, se propone que el orden de actuación de la enzima con sus sustratos es secuencial ordenado en la reacción de aminación reductora en ausencia de sal, en base a estudios de la variación de la actividad enzimática respecto al pH se postula un mecanismo catalítico de actuación de los grupos catalíticos posiblemente implicados en el centro activo de la enzima.