Caracteres bioquimicos de una proteina quinasa dependiente del 3'-5',adenosin monofosfato ciclico. Niveles plasmaticos y tisulares del 3'-5',ampc

  1. SOBRINO BENEYTO, FRANCISCO
Dirigida por:
  1. Raimundo Goberna Ortiz Director/a

Universidad de defensa: Universidad de Sevilla

Año de defensa: 1977

Tribunal:
  1. Manuel Masada Villasante Presidente/a
  2. Raimundo Goberna Ortiz Secretario/a
  3. Julio Pérez Silva Vocal
  4. Diego Mir Jordano Vocal
  5. Juan Bellido Gomez Vocal

Tipo: Tesis

Teseo: 814 DIALNET

Resumen

Se ha aislado y purificado una proteina quinasa dependiente del 3'-5' adenosin monofosfato ciclico (camp). A partir de musculo de conejo. Tambien se ha purificado un inhibidor de esa proteina el cual estabiliza la union proteina-camp. Se estudian las condiciones optimas de enlace entre el enzima y el camp (ph concentracion y tipo de solucion concentracion de los reactantes etc). A partir de ellas se realiza y se sensibiliza la tecnica de proteina enlazante para determinar el camp en nuestras biologicas. Se valora la concentracion de camp en plasma de ratas y en adipocitos de ratas incubados con hormonas (insulina). Se obtienen en plasma un incremento del camp por efecto del ayuno. La insulina disminuye los niveles de camp en los adipocitos.