Plasticidad metabolica y funcional de la peroxidasa basica de la vid (vitis vinifera l. Cv. Gamay rouge)

Resumen

La actividad peroxidasa de los frutos de vid (variedad Gamay rouge), recogidos durante el envero, se debe fundamentalmente a la presencia de una isoenzima básica denominada B5. Esta isoenzima de peroxidasa es casi exclusivamente la única componente del polimorfismo enzimático de los frutos de vid y se expresa de forma diferencial durante el proceso de maduración del fruto, principalmente en los tejidos hipodérmicos. Además de localizarse en las vacuolas de las células hipodérmicas del fruto, la isoenzima B5 también se localiza en las paredes celulares del xilema. El hecho de que esta enzima se encuentre co-localizada en las vacuolas y en las paredes celulares plantea una cuestión acerca de su plasticidad metabólica en la oxidación de sustratos fenólicos cuya disponibilidad esta condicionada por la localización específica en el tejido. Por ello, en esta Tesis se han estudiado los parámetros cinéticos de la isoenzima B5 de la peroxidasa de frutos de vid durante la oxidación de uno de los alcoholes precursores de las ligninas (el alcohol coniferílico), así como durante la oxidación de los principales flavonoides de naturaleza vacuolar (quercetina, miricetina y sus glicósidos) presentes en los frutos de vid. La pared celular de las plantas contiene isoenzimas ácidas y básicas; sin embargo, hasta la fecha, no se conoce cual de estos grupos de isoenzimas es más eficaz en la oxidación de los alcoholes cinamílicos precursores de ligninas. El análisis comparado de los parámetros cinéticos de las isoenzimas ácidas con la isoenzima básica B5 durante la oxidación del alcohol coniferílico mostró que las isoenzimas ácidas presentaban una mayor afinidad por el alcohol coniferílico mientras que las básicas manifestaban una mayor afinidad por el peróxido de hidrógeno, sin embargo las peroxidasas ácidas mostraron una mayor eficacia en la oxidación del alcohol coniferílico que las peroxidasas básicas sug