Mecanismo de la inactivación de peroxidasas vegetales por hidroperóxidos. Implicación en procesos fisiológicos y biotecnológicos

Resumen

Las peroxidasas son hemoenzimas ampliamente distribuídas en los diferentes reinos. Se encuentran localizadas en: animales, plantas, hongos y organismos procariotas. Las peroxidasas de plantas se caracterizan por ser glicoproteínas monoméricas que contienen dos iones calcio y 4 puentes disulfuro. A nivel celular se encuentran localizadas en apoplasto y vacuolas. Como enzima más representativa y estudiada se encuentra la peroxidasa de raíz de rábano conocida por sus siglas en inglés como HRP. Se trata de una enzima de secreción, que interviene en diversos procesos: formación de radicales libres (síntesis de pared celular); oxidación de metabolitos secundarios (reacción de defensa); regulación del crecimiento y diferenciación celular. Las peroxidasas tienen un gran interés medio ambiental y biotecnológico. Son utilizadas para el tratamiento de residuos industriales y agrarios; en las industrias papeleras para el blanqueamiento de la pulpa de celulosa; en la obtención de plantas transgénicas; en el control de plagas mediante la síntesis de insecticidas no perjudiciales para el medio ambiente. Además son utilizadas a nivel industrial: como biosensores y biocatalizadores para la fabricación de productos de interés tecnológico; como marcadores térmicos; para la medida de actividad antioxidante. En clínica e investigación para la realización de inmunoensayos y estudios de citoquímica. Estas importantes aplicaciones hacen necesario un mejor conocimiento del mecanismo de actuación de HRP, así como el estudio de su inactivación por distintos sustratos, en especial por el peróxido de hidrógeno (H202). El objetivo es mejorar la sensibilidad y la eficiencia de las diversas aplicaciones diseñadas para esta enzima. En esta memoria se propone un mecanismo de reacción global de HRP en presencia de H202 y ausencia de reductores. En estas condiciones el H202 se comporta a la vez como sustrato oxidante y com