Fosforilación de la proteína citoesqueletal vimentina y su correlación con el ciclo secretor en la célula cromafín

Laburpena

La fosforilación de proteínas específicas durante el proceso secretor se produce de forma paralela con la exocitosis. En este sentido la caliculina-A (CL-A), un potente inhibidor de las proteínas fosfatasa tipo 1 y 2a, induce cambios pronunciados en la secreción basal y estimulada en células cromafines intactas o permeabilizadas, así como cambios morfológicos en las células y acumulación periférica de gránulos secretores, sugiriendo una estrecha relación entre la reorganización del citoesqueleto y la alteración del proceso secretor inducido por CL-A. El tratamiento con cl-a produjo la hiperfosforilación de diversas proteínas entre las que destaca, por su grado de incorporacion de 32P, la vimentina presente en la fracción citoesqueletal. Además de ello se observaron cambios en la distribución de dicha proteína en los extractos con triton X-100 de la fracción soluble y de citoesqueleto. La exposición al agonista fisiológico acetilcolina indujo la rápida fosforilación de vimentina de forma dependiente de calcio. Experimentos con un anticuerpo monoclonal antivimentina demostraron una inhibición parcial dosis dependiente de la secreción inducida por calcio, en células cromafines permeabilizadas con digitonina. En conjunto, los datos presentados sugieren un papel de la vimentina y por tanto de los filamentos intermedios en la secreción de catecolaminas por las células cromafín en cultivo.