Caracterización estructural y funcional de la proteína s del HbsAgmutantes de cisteína y péptido de fusión

  1. RODRIGUEZ CRESPO, JOSE IGNACIO
Dirigida por:
  1. Francisco Gavilanes Franco Director/a

Universidad de defensa: Universidad Complutense de Madrid

Año de defensa: 1995

Tribunal:
  1. Jose Gregorio Gavilanes Franco Presidente/a
  2. Álvaro Martínez del Pozo Secretario/a
  3. Jose Manuel González Ros Vocal
  4. José Antonio Ferragut Rodríguez Vocal
  5. José Luis Laynez Vallejo Vocal

Tipo: Tesis

Teseo: 48152 DIALNET

Resumen

En la presente memoria de investigación se ha llevado a cabo la caracterización tanto estructural como antigénica de la proteína s del antígeno de superficie del virus b de la hepatitis clonada y expresada en células cho así como de cuatro mutantes sencillos de cisteína por serina y dos mutantes dobles. Asimismo, se ha llevado a cabo la caracterización de las propiedades de interacción con lípidos de un péptido sintético correspondiente al extremo n-terminal de la proteína s del hbsag que presenta homologías de secuencia con péptidos de fusión de la familia de los retrovirus y de los paramyxovirus. Dicho péptido ha demostrado ser capaz de interaccionar con lípidos promoviendo procesos de hemolisis agregación, mezcla de lípidos y ruptura vesicular.